De forma totalmente accidental, un grupo de científicos creó una extraña especie de bacteria mutante capaz de descomponer las botellas de plásticos que consumimos en todo el mundo. De forma accidental también, es posible que la ciencia haya dado con una solución revolucionaria al problema del reciclaje.
Como explicamos en su momento, la historia comenzó en 2016 en Japón, cuando los investigadores desenterraron bajo el suelo de una planta de reciclaje de plásticos un microbio que había evolucionado para comer las botellas que dominaban su hábitat.
Tras examinar cómo el virus era capaz de descomponer el plástico, ahora han creado accidentalmente una enzima mutante que supera a las bacterias naturales. No sólo eso, los científicos vieron que podría ofrecer una solución vital para el colosal problema de los plásticos en la humanidad. Según ha explicado biólogo John McGeehan de la Universidad de Portsmouth en el Reino Unido:
La casualidad a menudo juega un papel importante en la investigación científica fundamental y nuestro descubrimiento aquí no es una excepción. Este descubrimiento imprevisto sugiere que hay espacio para mejorar aún más estas enzimas, acercándonos a una solución de reciclaje para la montaña cada vez mayor de plásticos desechados.
El equipo de McGeehan descubrió su estructura mutante mientras investigaba la estructura cristalina de PETase, la enzima que ayuda al microbio japonés Ideonella sakaiensis a descomponer los plásticos PET (también conocidos como polietileno tereftalato).
Aunque I. sakaiensis podía comer plástico, parece que no puede hacerlo de forma muy rápida. Eso es un problema dada la gran cantidad de contaminación plástica en el planeta, con miles de millones de toneladas de residuos que se acumulan en los vertederos y se vierten en los océanos. Según los científicos:
Después de solo 96 horas, se puede ver claramente a través del microscopio electrónico que la PETase degrada el PET, y esta prueba está utilizando ejemplos reales de lo que se encuentra en los océanos y los vertederos.
Para examinar la eficiencia de PETase a nivel molecular, el equipo usó rayos X para generar un modelo tridimensional de resolución ultra alta de la enzima, revelando una visión sin precedentes del sitio activo de PETase que le permite tomar y degradar su objetivo PET, y también, por casualidad, cómo se puede mejorar ese mecanismo. Para McGeehan:
Poder ver el funcionamiento interno de este catalizador biológico nos proporcionó los planos para diseñar una enzima más rápida y más eficiente.
En este punto fue cuando el equipo, teorizando que la enzima PETase debe haber evolucionado en presencia de PET para descubrir cómo degradar el plástico, mutó el sitio activo de PETase para ver si podían acercarlo a otra enzima llamada cutinasa. Este ajuste terminó mostrando que la enzima podría optimizarse aún más en términos de descomposición de plásticos. Según el equipo:
Sorprendentemente, encontramos que el mutante de PETasa supera al PETase natural en la degradación del PET. Comprender cómo se une el PET en el sitio catalítico de PETasa utilizando herramientas computacionales ayudó a esclarecer las razones de este mejor rendimiento. Dado estos resultados, está claro que aún queda un potencial significativo para mejorar aún más su actividad.
Mientras que la PETasa mutante es hasta ahora solo un 20% más eficiente en la descomposición del plástico que la enzima natural, el equipo dice que lo importante es que ahora saben que estas enzimas se pueden optimizar y aumentar. Por tanto, significa que las futuras versiones deberían funcionar aún mejor para masticar plástico, y también pueden ayudarnos a reciclar otro tipo de materiales.
FUENTE: es.gizmodo.com
